Коллаген

Рисунок из Интернета
ПРЕДЫДУЩЕЕ
ДЕРМА - http://www.stihi.ru/2012/09/23/2167

                КОЛЛАГЕН  И ЕГО ВИДЫ

      Коллаген — фибриллярный белок, составляющий основу соединительной ткани организма (сухожилие, кость, хрящ, дерма и т. п.) и обеспечивающий её прочность и эластичность. Известны и описаны уже более чем 28 видов коллагена. Коллаген обнаружен у многоклеточных животных; отсутствует у растений, бактерий, вирусов, простейших и грибов. Это основной компонент соединительной ткани и самый распространённый протеин у млекопитающих, составляющий от 25% до 35% протеинов во всём теле. Коллагеновые волокна – это молекулы белка, скрученные в спирали. Продукт денатурации коллагена – это желатин. Температура денатурации макромолекулы коллагена близка к температуре фибриллогенеза. Это свойство молекулы коллагена делает её максимально чувствительной к мутационным заменам. Структура молекулы коллагена представляет собой правозакрученную спираль из трёх альфа цепей. Такое образование известно под названием тропоколлаген. Один виток спирали альфа-цепи содержит три аминокислотных остатка. Молекулярная масса коллагена около 300 КДа, длина 300 нм, толщина 1,5 нм.

     Для первичной структуры белка характерно высокое содержание глицина, низкое содержание серосодержащих аминокислот и отсутствие триптофана. Коллаген относится к тем немногим белкам животного происхождения, которые содержат остатки нестандартных аминокислот: около 21 % от общего числа остатков приходится на 3-гидроксипролин, 4-гидроксипролин и 5-гидроксилизин. Каждая из ;-цепей состоит из триад аминокислот. В триадах третья аминокислота всегда глицин, вторая — пролин или лизин, первая — любая другая аминокислота, кроме трёх перечисленных.

     Коллаген существует в нескольких формах. Основная структура всех типов коллагена является схожей. Коллагеновые волокна образуются путём агрегации микрофибрилл, имеют розовый цвет при окраске гематоксилином и эозином и голубой или зелёный при различных треххромных окрасках, при импрегнации серебром окрашиваются в буро-жёлтый цвет.

     Коллаген входит в состав косметических средств для: а) – образования воздухопроницаемой, влагоудерживающей коллагеновой матрицы на поверхности кожи, обладающей пластифицирующими (разглаживающими) свойствами, со свойствами влажного компресса; б) – удлинения (пролонгирования) действия экстрактов, масел и др. в составе косметических композиции; и в) - придания блеска волос, благодаря созданию коллагенового (защитного) слоя на поверхности волоса.

     В настоящее время описано 28 типов коллагена, которые кодируются более чем 40 генами. Они отличаются друг от друга по аминокислотной последовательности, а также по степени модификации — интенсивности гидроксилирования или гликозилирования. Общим для всех коллагенов является существование 1 или более доменов, содержащих тройную спираль и присутствие их во внеклеточном матриксе. Более 90 % всего коллагена высших организмов приходится на коллагены I, II,III и IV типов.

      Нарушения синтеза коллагена лежат в основе таких наследственных заболеваний,  латиризм (характерна разболтанность суставов, привычные вывихи), синдром Элерса-Данлоса (до 14 типов проявлений), несовершенный остеогенез (болезнь "стеклянного человека", врожденный рахит, врожденная ломкость костей), болезнь Марфана. Характерным проявлением этих заболеваний является повреждение связочного аппарата, хрящей, костной системы, наличие пороков сердечных клапанов. Болезни коллагена, в том числе так называемые коллагенозы, возникают из-за множества причин. Это может быть из-за мутации в гене, приводящей к изменению формы коллагеновой молекулы, или ошибки в пострансляционной модификации коллагена. Также болезни могут быть вызваны недостатком или «неправильной работой» ферментов, вовлеченных в биосинтез коллагена — дефицит ферментов гидроксилирования (пролин-лизингидроксилазы), гликозилтрансфераз, N-проколлагеновой и С-проколлагеновой пептидаз, лизилоксидаз с последующим нарушением поперечных сшивок, дефицит меди, витаминов В6, C. При приобретённых болезнях, таких как цинга, восстановление баланса ферментов до нормального может привести к полному излечению.

       Практически любая генная мутация, ведет к утрате или изменению функций коллагена, что, в свою очередь, отражается на свойствах тканей и органов. Генные мутации в коллагеновом домене могут привести к изменению формы тройной спирали, путём вставки/делеции аминокислоты или замены Gly на другое основание. Мутации в неколлагеновых доменах могут привести к неправильной сборке альфа-цепей в надмолекулярные структуры (фибриллы или сети), что также ведет к утрате функций. Мутантные альфа-цепи способны образовывать трех-спиральный комплекс с нормальными альфа-цепями. В большинстве случаев, такие комплексы не стабильны и быстро разрушаются, однако такая молекула может и нормально выполнять свою роль, если не затронуты функционально важные области. Большинство болезней, вызванных мутациями в коллагеновых генах, являются доминантными.

I – в глубоких слоях дермы.
III – в поверхностном слое.
IV – на границе дермы и эпидермального  слоя.
VI – равномерно распределён по всему слою дермы.

      GAG – большие полисахаридные молекулы, формирующие в воде сетевидную структуру, ячейки которой образуют вязкий гель. Где выше концентрация GAG, там коллаген более мягкий, – вроде, как подушка.
    В сетчатом слое дермы, или иначе – собственно кожи, коллаген более жЕсток, и сетка там более жёсткая…

     Главный GAG – гиалуроновая кислота. Состояние дермы, зависит, как от состояния коллагенов и эластинов, так и качества геля, в котором они пребывают, как в густом тягучем киселе. Если ослабли пружины «матраца», то есть структуры гелеобразной  коллагеновых волокон в дерме, или гель этот не «держит» влагу, – кожа  виснуть начинает под действием силы тяжести. Она смещается и во время сна растягивается, и морщины появляются при этом, и теряется упругость кожи этой.
     В коже молодой коллагены и эластины – постоянно обновляются, но с возрастом процессы эти замедляются и накапливаются их поврежденья, а объём GAG неуклонно уменьшается.
     В коже стареющей активность фибробластов падает, и способность к синтезу межклеточного вещества из-за этого страдает.  Коллагеновые волокна утолщаются, и, более того, идёт накопление волокон коллагеновых, на которых много утолщений, и они, волокна эти, между собой сшиваться начинают, и так в коже остаются – сшитыми уже. Вот даже если девочки, которые очень молодые, много сахара едят – то коллаген у них сшиваться начинает, а на коже после этого  неровности – быстрее возникают… И остаться они, неровности эти, могут – навсегда.

*  КДа атомная единица массы (обозначение а. е. м.), она же дальтон, — внесистемная единица массы, применяемая для масс молекул, атомов, атомных ядер и элементарных частиц. Атомная единица массы выражается через массу нуклида углерода C12 и равна 1/12 массы этого нуклида. Единица эта рекомендована к применению ИЮПАП в 1960 и ИЮПАК в 1961 годах. Рекомендованное Комитетом по данным для науки и техники значение а. е. м. на 2006 год. Официально рекомендованными являются англоязычные термины atomic mass unit (a.m.u.) и более точный — unified atomic mass unit (u.a.m.u.) (универсальная атомная единица массы, но в русскоязычных научных и технических источниках он употребляется реже). В 1997 году во 2-ом издании справочника терминов ИЮПАК установлено численное значение а. е. м.: 1 а. е. м. ; 1,660 540 2(10)•10;27 кг = 1,660 540 2(10)•10;24 г. 1 а. е. м., выраженная в граммах, численно равна обратному числу Авогадро, то есть 1/NA, выраженному в моль-1. Молярная масса данного элемента, выраженная в граммах на моль, численно совпадает с массой молекулы этого элемента, выраженной в а. е. м. Поскольку массы элементарных частиц обычно выражаются в электрон-вольтах, важным является переводной коэффициент между эВ и а. е. м.:
1 а. е. м. ; 0,931 494 028(23) ГэВ/c в квадрате; 1 ГэВ/c в квадрате; 1,073 544 188(27) а. е. м. Здесь c — скорость света.

© Copyright: Черехович О. И., 2012
© Copyright: Казаков Ю. В., 2012